Фруктокиназа

Фруктокиназа
Димер фруктокиназы "Bacillus subtilis"
Димер фруктокиназы "Bacillus subtilis"
Идентификаторы
Шифр КФ 2.7.1.4
Номер CAS 9030-51-7
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 9030-51-7

Фруктокиназа, также известная как D-фруктокиназа или D-фруктозо-(D-маннозо)киназа[1], представляет собой фермент (Шифр КФ 2.7.1.4) печени, кишечника и коркового вещества почек. Фруктокиназа относится к семейству ферментов, называемых трансферазами, что означает, что этот фермент переносит функциональные группы; она также считается фосфотрансферазой (или, часто, киназой), поскольку она специфически переносит фосфатную группу[1]. Фруктокиназа катализирует перенос фосфатной группы с аденозинтрифосфата (АТФ, субстрат) на фруктозу в качестве начального этапа её утилизации[1]. Основная роль фруктокиназы заключается в углеводном обмене, в частности, в метаболизме сахарозы и фруктозы. Уравнение реакции выглядит следующим образом:

АТФ + D -фруктоза → АДФ + D-фруктозо-1-фосфат.

Роль в растениях и бактериях

Фруктокиназа была охарактеризована в различных организмах, таких как семена гороха (Pisum sativum), плоды авокадо (Persera americana) и зерна кукурузы (Zea mays) и многих других[2].

В частности, фруктокиназа может также регулировать синтез крахмала в сочетании с SS, синтазой сахарозы, которая сначала метаболизирует акцепторную ткань в растительных тканях, таких как картофель[2]. Есть также два расходящихся гена фруктокиназы, которые по-разному экспрессируются и также обладают разными ферментативными свойствами, например, обнаруженными в томатах. В томатах мРНК фруктокиназы 1 (Frk 1) экспрессируется на постоянном уровне во время развития плода. Однако мРНК фруктокиназы 2 (Frk 2) имеет высокий уровень экспрессии в молодых плодах томатов, но затем снижается на более поздних стадиях развития плодов. Frk 2 имеет более высокое сродство к фруктозе, чем Frk 1, но активность Frk 2 ингибируется высокими уровнями фруктозы, а активность Frk 1 — нет[2].

У Sinorhizobium meliloti, обычной грампочвенной бактерии, фруктокиназа также используется в метаболизме маннита и сорбита, в дополнение к метаболизму фруктозы[3].

Роль у животных и человека

Было обнаружено, что в печени человека очищенная фруктокиназа в сочетании с альдолазой способствует альтернативному механизму образования оксалата из ксилита. В связанной последовательности фруктокиназа и альдолаза производят гликолевый альдегид, предшественник оксалата, из D -ксилулозы через D-ксилулозо-1-фосфат[4].

В клетках печени крыс (гепатоцитах) ГТФ также является субстратом фруктокиназы. Он может быть использован в значительной степени фруктокиназой. В этих изолированных гепатоцитах in vivo, когда концентрация АТФ падает примерно до 1 миллимоля за короткий промежуток времени, ГТФ становится важным субстратом в этих специфических условиях[5]. В отличие от фосфофруктокиназы, фруктокиназа не ингибируется АТФ[6][7].

Болезни

Фруктозурия или недостаточность печеночной фруктокиназы — редкое, но доброкачественное наследственное нарушение обмена веществ[8]. Это состояние вызвано дефицитом фруктокиназы в печени. У больных обычно наблюдается высокая концентрация фруктозы в крови после приема внутрь фруктозы, сахарозы или сорбита[9]. Заболевание в основном характеризуется обнаружением аномальной экскреции фруктозы с мочой в анализе мочи. Фруктокиназа необходима для синтеза гликогена, формы накопления энергии в организме, из фруктозы. Наличие фруктозы в крови и моче может привести к неправильному диагнозу сахарного диабета. Биохимические нарушения, которые могут привести к окончательному диагнозу фруктозурии, включают дефицит печеночной фруктокиназы, левулозурию и дефицит кетогексокиназы.

См. также

  • Глюкокиназа
  • Гексокиназа
  • Печеночная фруктокиназа
  • 6-фосфофруктокиназа печеночного типа
  • 6-фосфофруктокиназа мышечного типа
  • Фосфофруктокиназа, тромбоцитарная

Использованная литература

  1. 1 2 3 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Архивировано 27 сентября 2007 года.. Retrieved 2007-05-06
  2. 1 2 3 Distinct physiological roles of fructokinase isozymes revealed by gene-specific suppression of Frk1 and Frk2 expression in tomato. Plant Physiol. 129 (3): 1119–26. July 2002. doi:10.1104/pp.000703. PMID 12114566.
  3. ↑ Biochemical characterization of a fructokinase mutant of Rhizobium meliloti. J. Bacteriol. 144 (1): 12–6. October 1980. doi:10.1128/jb.144.1.12-16.1980. PMID 6252186.
  4. ↑ Models for the metabolic production of oxalate from xylitol in humans: a role for fructokinase and aldolase. The Australian Journal of Experimental Biology and Medical Science. 60 (Pt 1): 117–22. February 1982. doi:10.1038/icb.1982.11. PMID 6284103.
  5. ↑ The mechanism of guanosine triphosphate depletion in the liver after a fructose load. The role of fructokinase. Biochem. J. 228 (3): 667–71. 1985-06-15. doi:10.1042/bj2280667. PMID 2992452.
  6. ↑ Samuel, Varman T (February 2011). Fructose induced lipogenesis: from sugar to fat to insulin resistance. Trends in Endocrinology and Metabolism. 22 (2): 60–5. doi:10.1016/j.tem.2010.10.003. PMID 21067942.
  7. ↑ BRENDA
  8. ↑ WebMD Children’s Health — Fructosuria Архивная копия от 9 мая 2007 на Wayback Machine. Retrieved 2007-05-06
  9. ↑ Properties of normal and mutant recombinant human ketohexokinases and implications for the pathogenesis of essential fructosuria. Diabetes. 52 (9): 2426–32. September 2003. doi:10.2337/diabetes.52.9.2426. PMID 12941785.

Ссылки

Эта статья взята у (из) Wikipedia. Текст лицензируется по Creative Commons - Attribution - Sharealike. К медиа файлам могут применятся дополнительные условия.