Фосфофруктокиназа-1
| 6-phosphofructokinase | |
|---|---|
 | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 2.7.1.11 |
| Номер CAS | 9001-80-3 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 9001-80-3 |
 Медиафайлы на Викискладе | |
| Phosphofructokinase | |
|---|---|
| | |
| Идентификаторы | |
| Символ | PFK |
| Pfam | PF00365 |
| Pfam clan | CL0240 |
| InterPro | IPR000023 |
| PROSITE | PDOC00336 |
| SCOP | 5pfk |
| SUPERFAMILY | 5pfk |
| Доступные структуры белков | |
| Pfam | структуры |
| PDB | RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum | 3D-модель |
| Медиафайлы на Викискладе | |
Фосфофруктокиназа-1 (англ. Phosphofructokinase 1, PFK1) — фермент-фосфофруктокиназа, один из наиболее важных регуляторных ферментов. Отвечает за важный этап гликолиза, катализируя перенос фосфатной группы от молекулы АТФ к фруктозо-6-фосфату, в результате чего образуется фруктозо-1,6-бисфосфат и АДФ[1].
| β-D-Фруктозо-6-фосфат | Фосфофруктокиназа-1 | β-D-Фруктозо-1,6-бисфосфат | |
 |
 | ||
| АТФ | AДФ | ||
 | |||
| Pi | H2O | ||
| Фруктозо-1,6-бисфосфатаза | |||
Структура
PFK1 у млекопитающих представляет собой тетрамер массой 340 кДа[2], состоящий из трёх типов субъединиц: PFKM (мышечная ткань), PFKL (печень) и PFKP (тромбоциты). Композиция тетрамера различается в зависимости от ткани, в которой он присутствует. Так, мышцы экспрессируют только M-изофермент, таким образом, мышечная PFK1 состоит из гомотетрамеров M4. Печеночная и почечная ткани экспрессируют в основном L-изоформу. Эритроциты экспрессируют M- и L-субъединицы, которые случайным образом формируют тетрамеры M4, L4 и три гибридные формы: ML3, M2L2, M3L. Как следствие, кинетические и регуляторные свойства изоферментов зависят от состава субъединиц. Тканеспецифичные различия в активности PFK обеспечивают различные скорости гликолиза и глюконеогенеза[3].
PFK1 — аллостерический фермент, схожий с гемоглобином в том плане, что он также является димером димера[4]. Одна половина каждого димера имеет участок связывания АТФ, а вторая половина — участок связывания субстрата (фруктозо-6-фосфата) и отдельный аллостерический участок связывания[5].
Клиническое значение
Мутация в гене PFKM, кодирующем изоформу фосфофруктокиназы мышечного типа, приводит к болезни Таруи — нарушению хранения гликогена (гликогеноз), при котором снижена способность некоторых типов клеток использовать углеводы в качестве источника энергии[6].
Примечания
- ↑ Нельсон, Кокс, 2014, с. 143—146.
- ↑ Stryer L., Berg J. M., Tymoczko J. L. Biochemistry (неопр.). — Sixth. — San Francisco: W.H. Freeman, 2007. — ISBN 0-7167-8724-5.
- ↑ Dunaway G. A., Kasten T. P., Sebo T., Trapp R. Analysis of the phosphofructokinase subunits and isoenzymes in human tissues. (англ.) // The Biochemical journal. — 1988. — Vol. 251, no. 3. — P. 677—683. — PMID 2970843.
- ↑ PDB 4pfk; Evans P.R., Farrants G.W., Hudson P.J. Phosphofructokinase: structure and control (англ.) // Philosophical Transactions of the Royal Society B : journal. — 1981. — June (vol. 293, no. 1063). — P. 53—62. — doi:10.1098/rstb.1981.0059. — PMID 6115424.
- ↑ Shirakihara Y., Evans P.R. Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products (англ.) // Journal of Molecular Biology : journal. — 1988. — December (vol. 204, no. 4). — P. 973—994. — doi:10.1016/0022-2836(88)90056-3. — PMID 2975709.
- ↑ Nakajima H., Raben N., Hamaguchi T., Yamasaki T. Phosphofructokinase deficiency; past, present and future. (англ.) // Current molecular medicine. — 2002. — Vol. 2, no. 2. — P. 197—212. — PMID 11949936.
Литература
- Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. Кокс. Основы биохимии Ленинджера. — Бином, 2014. — Т. 2. — 633 с. — ISBN 978-5-94774-366-1.